一、酶的概论
1.定义：具有高效性与特异性的生物催化剂。
2.酶作为生物催化剂的特点：
a.酶具有很高的催化效率。
b.酶具有高度专一性。
c.酶易失活。
d.酶活性受到调节和控制。
3.酶作用专一性的机制与假说:锁钥学说、诱导契合学说。
4.酶的化学组成：
5.酶的命名：反应物：反应物+反应类型+酶。
6.六大酶类：
二、酶的催化原理
1.酶通过降低反应的活化能，从而使反应速率增大。
2.酶与底物复合物的形成：。
3.酶的活性部位：蛋白质的结构决定功能，酶活性部位的结构特点决定酶行使其催化功能的特点（高效性、专一性）。活性部位是酶结合和催化底物反应的场所，是酶分子表面的一小部分区域，其功能基团包含催化基团与结合基团。
特点：a.活性部位在酶分子整个体积中只占很小的一部分。
b.酶的活性部位具有三维立体结构。
c.酶的活性部位是酶分子上的一个裂隙。
d.活性部位具有与底物相对互补的结构，酶活性部位具有柔性，可发生诱导契合。
e.底物通过非共价作用结合到酶分子上。
f.活性部位对酶的整体构象具有依赖性。
4.影响酶催化效率的因素：（改变反应途径降低活化能）
非共价作用：邻近效应与定向效应、底物的形变与诱导契合(←过渡态理论)。
共价作用：酸碱催化、共价催化、金属离子催化。
(1).邻近效应：酶与底物结合以后，使原来游离的底物集中于酶的活性部位，从而减小底物之间或底物与酶的催化基团之间的距离，提高底物有效浓度，使反应更容易进行，增加反应速率的一种效应。定向效应：反应物的反应基团之间、以及酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确定位和取向产生的效应。
(2).当酶与底物结合后，酶与底物之间的非共价作用可以使底物分子围绕其敏感键发生形变，从而促进底物过渡态的形成，反应活化能被降低，反应速率得以加快。酶与底物结合时，在底物发生形变的同时，酶活性部位的构象也在底物的影响作用下发生改变，二者的形变导致酶与底物更好地结合，形成一个互相契合的酶－底物复合物。
(3).结合能与过渡态理论：结合能来自酶与底物之间的非共价作用。结合能被用于降低活化能。酶与底物过渡态之间产生最多最适的非共价作用，释放最多结合能。与酶经诱导契合调整后的构象最匹配的是底物经形变产生的过渡态，酶与底物过渡态的亲和力要大于酶与底物或产物的亲和力。过渡态理论的证明（如抗体酶、竞争性抑制剂）。
(4).酸碱催化:通过向反应物提供质子或从反应物接受质子以稳定过渡态，加速反应的一类催化机制.
共价催化:催化剂通过与底物形成不稳定的共价中间复合物，降低反应活化能，从而提高反应速度的机制。金属离子催化:通过结合底物为反应定向，电荷屏蔽与稳定作用，在氧化还原反应中起传递电子作用。
5.酶具有高催化效率的分子机理是：酶分子的活性部位结合底物形成酶－底物复合物，在酶的帮助作用下（包括共价作用与非共价作用），底物进入特定的过渡态，由于形成此类过渡态所需要的活化能远小于非酶促反应所需要的活化能，因而反应能够快速、顺利地进行，形成产物并释放出游离的酶，使其能够参与其余底物的反应。一种酶的催化作用常常是多种催化机制的综合作用。酶的活性部位一般都含有多个与酶催化作用相关的基团，可以通过协同作用。
6.胰凝乳蛋白酶催化反应机制：催化三联体，共价催化＋酸碱催化。
三、酶促反应动力学
在酶催化的反应中，酶先与底物形成酶－底物中间复合物。当底物分子在酶作用下发生化学变化后，中间复合物再分解成产物和酶。
1.米氏常数Km的意义：米氏常数是反应速度为最大值的一半时的底物浓度，大小只与酶的性质有关，与酶的浓度无关；不同的酶具有不同Km值。Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值。
1/Km值可用于近似地表示酶与底物之间的亲和程度：1/Km值大表示亲和程度大;1/Km值小表示亲和程度小。Km值可用于计算酶促反应初速率v，
在一定酶浓度下，Vmax是常数；Vmax值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Vmax值。
的意义：kcat表示当酶被底物饱和时每秒钟每个酶分子转换底物的分子数，称为转换数（TN）或催化常数。kcat通常等于多步反应中单一限度步骤的反应速率常数，例如kcat可等于经典米氏动力学反应过程的k3。kcat值越大，表示酶的催化效率越高。
生理条件下，[S]?Km时，kcat/Km的值可以作为酶促反应速率大小的衡量。kcat/Km可用于综合反映酶的催化能力。
3.影响酶促反应速率的因素：
酶的抑制作用：改变酶的必需基团的化学性质，引起酶活力降低或丧失的作用。
a.不可逆的抑制作用:抑制剂与酶的必需基团通常以共价键结合，引起酶的永久性失活。
b.可逆的抑制作用:抑制剂与酶蛋白以非共价键结合，引起酶活性暂时性丧失。抑制剂可以通过透析、超滤等物理方法被除去，并且能部分或全部恢复酶的活性。分为：竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。
四、酶的调控
1.方式：改变酶的数量与分布(同工酶)，改变酶个体的活性(改变酶的结构、直接干涉酶与底物的相互作用)。
2.通过改变酶结构调控酶活性：别构调控、可逆的共价修饰、酶原激活(蛋白激酶A的激活、表皮生长因子受体的激活)。
3.别构调控：许多酶除具有活性部位外，还具有调节部位，酶的调节部位可以与某些化合物可逆地非共价结合，使酶发生构象的改变，进而改变酶的催化活性，这种酶活性的调节方式称为酶的别构调控。别构调控可分为同促别构调控与异促别构调控，同促别构调控中，酶的活性部位和调节部位是相同的，效应物是底物；异促别构调控中，酶的活性部位和调节部位是不同的，效应物是非底物分子。
同促别构调控：底物分子本身对别构酶的.调节作用。别构酶底物浓度对反应速率的动力学曲线不是双曲线，是S形曲线。
异促别构调控：非底物分子的调节物对别构酶的调节作用。
4.酶别构调控的一般机理：别构酶的结构基础－寡聚酶结构。酶的某个活性部位结合底物后，构象改变的信息在酶分子中进行传递，最终产生效应，影响酶的总活性状态。多肽链之间的界面作为分子开关起关键作用。非底物效应物通过与非活性部位（调节部位）结合，引起酶构象的变化，最终影响酶的总活性状态。
5.酶别构调控的意义：在酶水平对代谢进行调节，反馈抑制。
6.可逆的共价修饰：由其它的酶对共价调节酶进行可逆共价修饰，使其在活性形式和非活性形式之间相互转变，从而调节酶活性。蛋白质的磷酸化是一种重要的可逆的共价修饰形式，指由蛋白激酶催化的把ATP或GTP位磷酸基转移到底物蛋白质氨基酸残基上的过程，其逆过程是由蛋白磷酸酶催化的水解反应，称为蛋白质的脱磷酸化。在信号传递体系中，通过各级蛋白激酶介导的激活反应，构成了级联式放大反应的主体。
7.酶原的激活：在蛋白酶的专一作用下，酶原结构发生改变，形成酶的活性部位，变成有活力的酶的活化过程。
酶原：在生物体内被合成的，不具有催化活性的酶的前体。
8.许多酶的调控作用是各种调控作用的组合。
